Os principais aminoácidos estão brevemente descritos a seguir.
Alanina (C3H7O2N)
A alanina é um aminoácido neutro, não-essencial, cristalino, envolvido no metabolismo do triptofano e da vitamina piridoxina. Na alanina, o alfa-carbono é substituído com um grupo levorotatório-metil, o que o torna um dos aminoácidos mais simples em estrutura molecular. Este aminoácido é um dos mais empregados na construção de proteínas. A alanina possui um papel terapêutico pequeno em seres humanos, apesar de apresentar efeitos de redução de colesterol em ratos. A alanina representa cerca de 6% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. Miúdos, tripas e vísceras são ricas em alanina.
Arginina (C6H14N4O2)
A arginina é um aminoácido complexo que é encontrado na porção ativa (ou catalítica) de proteínas e enzimas, devido à sua cadeia lateral que contém aminas. Contém um grupo guanidina. Apesar de ser considerada um aminoácido essencial (que precisa ser obtido através da dieta), isso é verdadeiro apenas durante a juventude. A arginina representa cerca de 7% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. Fontes naturais da arginina são o arroz marrom, castanhas, avelãs, pipocas, uvas passas, e produtos de trigo integral.
Asparagina (C4H8N2O3)
A asparagina, o amido-beta derivado do ácido aspártico, é considerado um aminoácido não-essencial. Possui uma função importante na biosíntese de glicoproteínas e é também essencial na síntese de um grande número de outras proteínas. A asparagina representa cerca de 3% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano.
Ácido aspártico (C4H7NO4)
O ácido aspártico é um dos dois aminoácidos (o outro sendo o ácido glutâmico) que possui um carboxilato de carga negativa em sua cadeia lateral. Isso proporciona ao ácido aspártico uma carga geral negativa nas concentrações fisiológicas de íons de hidrogênio (a um pH de aproximadamente 7,3). Apesar de ser considerado um aminoácido não-essencial, desempenha um papel vital no metabolismo durante a construção de outros aminoácidos e bioquímicos no ciclo do ácido cítrico. Entre os bioquímicos sintetizados a partir do ácido aspártico estão a asparagina, a arginina, a lisina, a metionina, a treonina, a isoleucina e diversos nucleotídeos. O aspartato representa cerca de 6% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. Batatas e amendoins são ricos em aspartato.
Cisteína (C3H7NO2S)
A cisteína é incorporada em proteínas em uma proporção de somente 2,8%, quando comparada a outros aminoácidos, mas sua cadeia lateral tiol única freqüentemente afeta a estabilidade tridimensional de enzimas e proteínas. A cadeia lateral também faz parte da química das porções ativas de muitas enzimas. A cisteína é crítica para o metabolismo de um número de substâncias bioquímicas como e a coenzima A, a heparina, a biotina, o ácido lipóico e a glutationa. A cisteína representa cerca de 1% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. O pescado é rico em cisteína.
Cistina (C6H12N2O4S2)
Aminoácido natural, formado pela dimerização da cisteína em condições oxidantes, que contém ligação entre dois átomos de enxofre, presente na urina e em cálculos vesicais e renais e, sob forma combinada, em proteínas (por exemplo, no cabelo). Assim sendo, a cistina não é considerada um dos 20 aminoácidos. Este produto de oxidação é encontrado em abundância em diversas proteínas, como a queratina capilar, a insulina, e as enzimas digestivas cromotripsinogênio A, papaína e tripsinogênio, onde estabiliza a estrutura terciária destas macromoléculas.
Ácido glutâmico (C5H9NO4)
O ácido glutâmico é biossintetizado a partir de um número de aminoácidos, incluindo a ornitina e a arginina. Quando aminado, o ácido glutâmico forma o importante aminoácido glutamina. O ácido glutâmico é um dos dois aminoácidos (o outro é o ácido aspártico) que possui uma carga negativa no pH fisiológico. Esta carga negativa torna o ácido glutâmico uma molécula bastante polar e presente no exterior de proteínas e enzimas, onde fica livre interagir com os meios celulares aquosos que o cercam. O glutamato representa cerca de 9% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. É o mais freqüente dos 20 aminoácidos na seqüência primária de nossas proteínas. O pão e os cereais são ricos em glutamato.
Glutamina (C5H10N2O3)
A glutamina é um dos vinte aminoácidos geralmente presentes em proteínas animais. Possui um papel importante no metabolismo celular dos animais e é o único aminoácido com a capacidade de atravessar a barreira entre o tecido cerebral. Combinados, a glutamina e o ácido glutâmico são de importância vital na regulação dos índices de amônia do organismo. Apesar de ser sintetizada naturalmente no corpo, a glutamina é popularmente vendida como suplemento nutricional para atletas. A glutamina representa cerca de 9% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano, sendo também o mais abundante dos aminoácidos livres em circulação no sangue.
Glicina (C2H5NO2)
A glicina é o aminoácido mais simples que só tem um átomo de hidrogênio em sua cadeia lateral; é o único aminoácido que não é opticamente ativo (já que não possui estereoisômeros). A glicina é essencial na biosíntese dos ácidos nucléicos, assim como dos ácidos biliares, porfirinas, fosfatos de creatina e outros aminoácidos. A glicina possui propriedades similares às do ácido glutâmico e do ácido g–aminobutírico no que toca à inibição de sinais neurotransmissores do sistema nervoso. A glicina é o segundo aminoácido mais comum em proteínas: representa cerca de 5% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. A cevada, o arroz e a gelatina são ricos em glicina.
Histidina (C6H9N3O2)
A histidina é um dos aminoácidos básicos (em relação ap pH) devido à sua cadeia lateral aromática de nitrogênio heterocíclico. O radical da histidina consiste em um carbono e um núcleo imidazole, este último formato de três carbonos e dois azotos. As trocas de hidrogênio com o núcleo imidazole acontecem facilmente ao pH fisiológico e a histidina é um radical freqüente nas partes catalíticas das enzimas. Este aminoácido é metabolizado bioquimicamente no neurotransmissor histamina e o conjunto de genes que produz enzimas responsáveis pela biossíntese da histidina é controlado pelo operon histidina. A interrupção da biossíntese da histidina em bactérias é a base do famoso “teste Ames”, utilizado para verificar a mutagenibilidade de vários agentes químicos. A histidina representa cerca de 3% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. A carne, as vísceras e miúdos são ricos em histidina.
Hidroxiprolina (C5H9NO3)
A hidroxiprolina é derivada do aminoácido prolina e é utilizada quase exclusivamente em proteínas estruturais, como o colágeno, tecidos conectivos em animais, e nas paredes celulares de vegetais. Um fato incomum em relação a este aminoácido é que ele não é incorporado no colágeno durante a biossíntese no ribossomo, mas formado a partir da prolina por uma modificação pós-translacional, através de uma reação enzimática de hidroxilação. O colágeno não-hidroxilado é comumente chamado pró-colágeno.
Isoleucina (C6H13NO2)
A isoleucina é um membro da família de aminoácidos de cadeia lateral alifática, composta por substâncias bioquímicas extremamente hidrofóbicas, que são encontradas primariamente no interior de proteínas e enzimas. O núcleo da isoleucina é o mais hidrófobo de todos os radicais dos aminoácidos das proteínas. Essa hidrofobia permite a formação de ligações fracas (chamadas de ligações hidrófobas) com outros aminoácidos que contribuem na estrutura terciária e quartenária das proteínas. Como alguns outros membros desta família (como a valina e a leucina), a isoleucina é um aminoácido essencial que não é sintetizado por tecidos de animais mamíferos. Outra propriedade desta classe de aminoácidos é o fato de não desempenharem nenhum outro papel biológico além da incorporação em enzimas e proteínas, onde sua função é ajudar a ditar a estrutura terciária das macromoléculas. A isoleucina representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo.
Leucina (C6H13NO2)
A leucina, como a isoleucina e a valina, é um aminoácido hidrofóbico encontrado como elemento estrutural no interior de proteínas e enzimas. Não parece haver nenhuma outra função metabólica para estes amino-ácidos, mas eles são essenciais pelo fato de não serem sintetizados em organis-mos de mamí-feros, preci-sando ser consumidos na dieta. A leucina empata com a glicina na posição de segundo aminoácido mais comum em proteínas e enzimas. A leucina representa cerca de 8% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. O leite e o milho são ricos em leucina.
Lisina (C6H14N2O2)
A lisina é um aminoácido ácido essencial, com uma carga geral positiva em nível de pH fisiológico, o que a torna um dos três aminoácidos básicos (em relação à sua carga). Este aminoácido polar é encontrado na superfície de enzimas e proteínas, e por vezes aparece nas porções ativas. É essencial para o crescimento normal de crianças a para a manutenção do equilíbrio do nitrogênio no adulto. Fontes de lisina incluem carnes, peixe, frango e laticínios. A lisina representa cerca de 8% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo.
Metionina (C5H11NO2S)
A metionina é um aminoácido importante que auxilia o início da tradução do RNA mensageiro (O RN completamente processado constitui o RNA mensageiro. A tradução do RNA mensageiro ocorre no ribossomo, dentro do citoplasma para produzir a proteína, que é codificada na seqüência de nucleotídeos), sendo o primeiro aminoácido incorporado na posição terminal-N de todas as proteínas. Este aminoácido que contém enxofre também serve de fonte de enxofre para a cisteína em animais e seres humanos. Neste aspecto, a metionina é considerada um aminoácido essencial, ao contrário da cisteína, ou seja, a cisteína é não-essencial desde que a dieta contenha quantidades suficientes de metionina. O grupo metil terminal de cadeia lateral da metionina geralmente participa em reações bioquímicas de transferência de metil, tornando a metionina uma “doadora de metil”. A metionina representa cerca de 2% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Os ovos são ricos em metionina.
Fenilalanina (C9H11NO2)
A fenilalanina contém um radical fenila ligado à um grupamento metileno. É um aminoácido essencial, sendo também um dos aminoácidos aromáticos que exibem propriedades de absorção de radiação ultravioleta, com um grande coeficiente de extinção. Esta característica é geralmente empregada como uma ferramenta analítica e serve para qualificar a quantidade de proteína em uma amostra. A felilalanina possui papel-chave na biossíntese de outros aminoácidos e de alguns neurotransmissores. É também o aminoácido aromático mais comum em proteínas e enzimas; representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Pão, ovos, vísceras, miúdos são ricos em fenilalanina.
Prolina (C5H9NO2)
A prolina é um dos aminoácidos cíclicos alifáticos que são componentes primários da proteína colágeno, o tecido do conectivo que liga e sustenta todos os outros tecidos. A prolina tem uma cadeia lateral alifática, mas difere dos outros membros do conjunto dos vinte por sua cadeia lateral ser ligada tanto ao nitrogênio, quanto ao átomo de carbono. A resultante estrutura cíclica influencia fortemente na arquitetura das proteínas. A prolina é sintetizada a partir do ácido glutâmico, antes de sua incorporação em pró-colágeno, durante a tradução do RNA-mensageiro. Após a síntese da proteína pró-colágeno, ela é convertida em hidroxiprolina por uma modificação pós-tradução. A prolina representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Pão, leite, gelatina são ricos em prolina.
Serina (C3H7NO3)
A cadeia lateral metil da serina contém um grupo hidroxila, caracterizando este aminoácido como um dos dois que também são álcoois. Pode ser considerada como um derivado hidroxilado da alanina. A serina possui um papel importante em uma variedade de caminhos biossintéticos, incluído os que envolvem pirimidinas, purinas, creatina e profirinas. A serina é encontrada também na porção ativa de uma importante classe de enzimas chamada de “proteases de serina”, que incluem a tripsina e a quimotripsina. Estas enzimas catalisam a hidrólise das ligações peptídicas em polipeptídios e proteínas, uma das principais funções do processo digestivo. A serina representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Arroz, ovos, leite são ricos em serina.
Treonina (C4H9NO3)
A treonina é outro aminoácido contendo álcool que não pode ser produzido pelo organismo e precisa ser consumido na dieta. Este aminoácido desempenha um papel importante, junto com a glicina e a serina, no metabolismo de porfirina. A treonina representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Os ovos são ricos são ricos em treonina.
Triptofano (C11H12N2O2)
O triptofano é um aminoácido aromático, essencial, que precisa ser obtido através da alimentação. Possui um anel indólico ligado à um grupamento metileno. A cadeia lateral indol incomum do triptofano é também o núcleo do importante neurotransmissor serotonina, que é biossintetizado a partir do triptofano. A porção aromática do triptofano serve como um marcador ultravioleta para a detecção deste aminoácido tanto de forma separada, ou incorporado em proteínas e enzimas, através de espectro-fotometria ultravioleta. O triptofano representa cerca de 1% dos aminoácidos das proteínas de nosso organismo: é o mais raro dos aminoácidos na seqüência primária de nossas proteínas. Os ovos e o coco são ricos em triptofano.
Tirosina (C9H11NO3)
A tirosina é metabolicamente sintetizada a partir da fenilalanina para virar o derivado para-hidróxi deste importante aminoácido. O anel aromático da tirosina contém uma hidroxila, o que torna a tirosina menos hidrófoba do que a fenilalanina. Este aminoácido hidroxilado participa da síntese de diversas substâncias bioquímicas importantes, incluindo os hormônios da tireóide, os pigmentos biológicos da melanina, e as catecolaminas, uma categoria importante de reguladores biológicos. As trocas de hidrogênio com o núcleo fenol ocorre facilmente a tirosina é um radical freqüentemente encontrado nas partes catalíticas das enzimas. Muitas reações químicas que colocam em evidencia a função fenol das tirosinas servem para dosar as proteínas nos líquidos biológicos. A tirosina representa cerca de 3% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Queijos, leite e arroz são ricos em tirosina.
Valina (C5H11NO2)
A valina é um aminoácido alifático primo da leucina e da isoleucina, tanto em estrutura, como em função. Estes aminoácidos são extremamente hidrofóbicos e são quase sempre encontrados no interior de proteínas. Eles raramente são úteis em reações bioquímicas normais, mas estão relegados à função de determinar a estrutura tridimensional das proteínas devido à sua natureza hidrofóbica. A valina representa cerca de 5% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Leite e ovos são ricos em valina.
Ainda convém mencionar rapidamente alguns outros aminoácidos tais como:
Ácido g–aminobutírico
O ácido gama-aminobutírico (GABA) é o produto de uma reação bioquímica de descarboxilização do ácido glutâmico pela vitamina piridoxal. O GABA serve como um neurotransmissor inibitório, para bloquear a transmissão de um impulso de uma célula para a outra no sistema nervoso central. O GABA tem sido empregado no tratamento da epilepsia e da hipertensão, onde acredita-se que tenha a propriedade induzir tranqüilidade em indivíduos com alta atividade de comportamento maníaco e agitação aguda.
Beta-alanina
Este é o único aminoácido beta que ocorre naturalmente, mas não é empregado na biossíntese das principais proteínas e enzimas. Estruturalmente, o nome IUPAC da b-alanina é ácido aminopropiônico 3 (ou – b). È um componente dos peptídeos naturais carnosina e anserina, assim como do ácido pantotênico (vitamina B3), que, por sua vez, é um componente da coenzima A. Sob condições normais, a b-alanina é metabolizada em ácido acético.
Carnitina
Substância cristalina que é um sal de amônio quartenário derivado de um aminoácido (o ácido 4-amino-3-hidroxi-butírico) e é essencial ao metabolismo de gordura: aliás, a maior função bioquímica da carnitina á agir como um transporte transmembrana de ácidos graxos no interior das mitocôndrias. A carnitina não é utilizada na biossíntese de proteínas ou de enzimas e possui uma estrutura incomum, quando comparada aos outros aminoácidos clássicos. A carnitina é sintetizada naturalmente a partir dos aminoácidos metionina e lisina, mas laticínios e carnes são boas fontes externas.
Citrulina
A citrulina existe principalmente no fígado, onde é importante no ciclo da uréia para desintoxicar e excretar amônia. Este aminoácido incumum é formado no ciclo da uréia, através da adição de dióxido de carbono e amônia à ornitina. Em seguida, é combinado com ácido aspártico para formar o ácido arginosuccínico, que é depois metabolizado na forma de aminoácido arginina. A citrulina não é um componente de nenhuma das principais proteínas ou enzimas.
Glutationa
A glutationa é na verdade um tripeptídeo feito dos aminoácidos ácido –glutâmico, cisteína e glicínia. A principal função biológica da glutationa é agir como um agente redutor não-enzimático, para ajudar a manter as cadeias laterais tiol da cisteína em um estado reduzido na superfície das proteínas. A glutationa também serve para prevenir o stress oxidativo em várias células e ajuda a prender os radicais livres, que podem causar danos ao DNA e ao RNA. Existe uma correlação direta entre a velocidade do envelhecimento e a redução das concentrações de glutationa nos fluídos intracelulares. Com o envelhecimento, os níveis de glutationa caem e a habilidade do corpo de desintoxicar-se dos radicais livres diminui.
Ornitina
A ornitina desempenha um papel importante no ciclo da uréia e é a precursora, dos aminoácidos citrulina, ácido glutâmico e prolina. Outro papel principal da ornitina é servir de intermediária na biossíntese de arginina, apesar disso ocorrer de sua participação no ciclo da uréia. A ornitina não é diretamente incorporada em proteínas e enzimas e não possui um códon específico no código genético.
Taurina
A taurina é um aminoácido não-essencial contendo enxofre, que funciona com a glicina e o ácido g-amino-butírico como um inibidor de neurotransmissores. Substância cristalina, incolor, o ácido 2-aminoetanosulfônico, encontrado nos tecidos de vários animais, é um nutriente importante durante o crescimento dos mamíferos, inclusive crianças. Apesar da taurina não possuir um códon genético específico e não ser incorporada em proteínas e enzimas, ela desempenha uma função importante dos ácidos biliares. A taurina é incorporada em um dos mais importantes ácidos biliares, o ácido quenodeoxiclóico, que emulsiona os lipídios no intestino, promovendo a digestão.
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